人Ⅱ型CD74作为巨噬细胞迁移抑制因子（Macrophage Migration InhibitoryFactor，MIF）的受体分子，MIF与其结合后能活化多条信号通路，并引发下游多种级联反应，与多种人类自身疾病的发生和寄生虫的感染相关。本实验室前期曾尝试利用原核表达系统对人源MIF（Human MIF，hMIF）、恶性疟原虫来源MIF（Plasmodium falciparum MIF，PfMIF）及CD74基因进行表达及功能研究，其中CD74未成功实现表达纯化，并且表达的 MIF蛋白需通过C8反相柱去除内毒素，限制了深入研究上述基因在疟疾发病机理中的功能。昆虫杆状病毒表达系统（Baculovirus Expression Vector System，BEVS）是一类应用广泛的真核表达系统，而上述基因尚未有利用BEVS表达的研究。　　 本文通过建立昆虫杆状病毒表达系统，对上述基因进行了表达研究。实验结果显示，CD74胞外端全长（73-232 aa）可实现在昆虫细胞中的表达，目的蛋白可被His标签抗体和CD74抗体识别；在细胞感染72h，病毒接种MOI为8时，目的蛋白可实现最大表达量。包含CD74与MIF结合核心区的109-192 aa片段在mRNA可实现转录的情况下未检测到目的蛋白表达。hMIF和PfMIF也分别在昆虫细胞中实现了表达，目的蛋白均可被His标签抗体及MIF特异抗体识别，其中PfMIF在细胞感染72h时蛋白表达量最大。此外，利用双元供体质粒pFastBacDual实现了CD74的胞外端全长（73-232 aa）分别与hMIF和PfMIF的共表达。　　 本论文工作建立了昆虫杆状病毒表达系统技术平台，为获得大量有生物活性的重组蛋白开辟了新途径，为进一步研究MIF与CD74、乃至其他可能的受体蛋白之间的相互作用机制奠定了基础，也为其它难于采用大肠杆菌表达系统的基因表达提供了技术经验。