A型流感病毒(influenza A virus)属于正粘病毒科,为单股负链RNA病毒,其基因组由8个节段组成,编码11种蛋白质。它能引起急性呼吸道传染病,具有传染性强,发病率高,容易引起流行或大流行等特点。A型流感病毒是重要的人畜共患病病原,人畜共患的特征使其有产生大流行的潜力。20世纪至今先后爆发了多次全球性大流感,对人类的生命健康和社会生活形成了巨大的威胁。NS1(non-structural protein1)是A型流感病毒的非结构蛋白,是一种多功能调节蛋白,在调节流感病毒的致病性及毒力方面发挥着重要作用。NS1蛋白从病毒和宿主两个方面来调节病毒的致病性和毒力。在病毒方面,NS1蛋白可以通过增强病毒mRNA的翻译来提高病毒的复制,从而直接增强病毒抵抗宿主的抗病毒反应的能力;在宿主方面,NS1蛋白可以通过抑制宿主细胞蛋白的合成、拮抗干扰素的产生以及诱导细胞凋亡等方式调节机体的抗病毒反应,间接地增强病毒的致病性。NS1蛋白的这些功能依赖于其非特异性地与双链RNA(dsRNA)和特异性地与目标蛋白结合的能力。NS1蛋白之所以是一个多功能蛋白是因为蛋白上存在多个功能位点,这些功能位点又与结构相对应,即结构是功能的基础。解析NS1蛋白的三维结构具有重要意义,能够进一步解释它的生物学功能,并对相关的药物设计起指导作用。　　 本论文采用原核表达系统大量表达可溶的NS1蛋白,运用亲和层析、凝胶过滤层析等手段纯化蛋白,通过筛选以及优化蛋白质的结晶条件,成功得到NSl蛋白的晶体。全长NS1蛋白三维结构的解析有助于我们对NS1生理功能的理解,并对抗流感病毒药物的设计具有重要的指导作用。