【摘 要】
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目的:在大肠杆菌中表达重组NADPH—细胞色素P450还原酶(CPR)并纯化获得有活性的CPR蛋白.方法:将已构建的NADPH—细胞色素P450还原酶重组质粒pMW172a-CPR采用温和转化法转入大
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目的:在大肠杆菌中表达重组NADPH—细胞色素P450还原酶(CPR)并纯化获得有活性的CPR蛋白.方法:将已构建的NADPH—细胞色素P450还原酶重组质粒pMW172a-CPR采用温和转化法转入大肠杆菌BL-21中,依次使用超速离心、DE52纤维素阴离子交换层析和2-5ADP亲和层析的方法纯化CPR,并检测酶的活性.结果:获得了纯度达99﹪以上的可溶性CPR蛋白,检测酶的比活性为1045.49nmol/mg.min,比活提高38倍,纯化倍数5.20倍,收率为33.04﹪.结论:获得了纯度高,有活性的CPR蛋白,可作为工具酶用于某些相关酶的研究,同时也为CPR的工业纯化提供了可行的参考路线.
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