纤连蛋白(Fn)是细胞内与细胞间承受并传导机械力的重要生物大分子,是一种力学敏感的蛋白质。其中,纤连蛋白额外结构域EDB仅在胚胎发生和心血管生成期间以及肿瘤细胞中显著表达,从而引发许多重要的生理过程,包括细胞的粘附、伤口愈合、信号传递、增殖与分化。EDB的力学性质对其生理功能有重要影响,本研究利用基于原子力显微镜技术的单分子力谱技术研究EDB的力学性质,并利用多肽适配体APT对EDB的特异性结合,改变纤连蛋白额外结构域EDB的构象,从而对纤连蛋白额外结构域EDB力学性质进行调控。在本研究中,我们构建了Streptavidin-biotin多聚体生物分子体系和SdrG-Fgb单体生物分子体系,进行了基于原子力显微镜的单分子力谱实验。我们发现多肽适配体APT能够对纤连蛋白额外结构域EDB的力学性质有显著影响,在无APT存在下,EDB的解折叠力在50-100pN之间,在APT的存在下,EDB的力的解折叠力减小,以至于通过原子力显微镜不能明显检测到EDB的解折叠力(小于10pN)。通过上述研究结果,我们对于多肽适配体APT对纤连蛋白额外结构域EDB的力学性质的调控进行了科学的阐述,加深了配体APT对受体EDB特异性相互作用的理解,同时能够为以EDB作靶点的肿瘤检测与治疗提供理论与实验依据,对建立蛋白功能与微观力学以及构象之间的联系也具有重要意义。