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α-葡聚糖苷酶,也称为右旋糖酐酶（E.C.3.2.1.11）,是一种能特异性水解α-葡聚糖（右旋糖酐）分子中的α-1,6糖苷键生成一些低聚线性寡糖的水解酶。该酶主要应用于甘蔗制糖、药用葡聚糖的制备及龋齿防治方面,在化工,医药检测等方面也有较大的应用价值。本论文通过比对菌株在蓝色葡聚糖筛选平板上产生的透明圈大小,成功从土样中分离出一株新型α-葡聚糖苷酶生产菌株,观察菌体形态并分析基因序列后,确定为球毛壳（Chaetomium globosum）,并保存在中国微生物菌种保藏中心（CGMCCC No.15867）。用常压室温等离子体（ARTP）和甲基磺酸乙酯（EMS）结合的方法对球毛壳产α-葡聚糖苷酶进行诱变。确定ARTP诱变的最佳条件为10 L·min-1的氦气距离载片2 mm处照射120 s;EMS诱变的最佳条件为0.5 M的EMS终浓度处理4 h。两种方法连用后筛选得到一株α-葡聚糖苷酶阳性突变株,酶活为49.53 U·mL-1,与原始菌株所产酶酶活38.01 U·mL-1相比提高30.31%。诱变菌株传代数次稳定性皆良好。优化确定产酶发酵培养基为:20 g·L-1葡聚糖T20,10 g·L-1酵母提取物,2.0 g·L-1K2HPO4和0.5 g·L-1 MgSO4,在此条件下发酵8 d,α-葡聚糖苷酶的酶活达到427.91U·mL-1。优化摇瓶发酵条件为:初始pH7.0、装液量70 mL、200 r·min-1、28℃、接种量6%,在此条件下发酵8 d,α-葡聚糖苷酶的酶活达到824.73 U·mL-1,是优化前酶活(49.53U·mL-1)的16.65倍。球毛壳α-葡聚糖苷酶经硫酸铵盐析、透析、Sephadex G75层析纯化后达到电泳纯,比酶活为8350.8 U·mg-1,纯化倍数为11.81,回收率为18.8%。对比诱变前后电泳纯的α-葡聚糖苷酶性质发现,诱变前后的α-葡聚糖苷酶最适pH和温度相同,均为5.5和60℃,pH在4.57.0和温度2050℃条件下的稳定性皆良好,诱变后的酶在2070℃的耐热性高于诱变前。同源建模和分子对接技术发现诱变前后酶的催化中心都为Asp 408、Asp409和Asp 431,但诱变后酶的578位氨基酸由组氨酸变为亮氨酸,此差异可能使酶的二级结构有微小变化而对性质有一定影响。球毛壳α-葡聚糖苷酶是一种内切型葡聚糖苷酶,降解高分子量葡聚糖为各种分子量的低聚糖且对高分子量葡聚糖的催化效率更高。终浓度为2 U·mL-1的酶催化浓度为3%的葡聚糖T2000反应15 min,将其分子量从2000 kDa降解到41 kDa。终浓度为1 U·mL-1的酶催化不同浓度的葡聚糖T2000,当浓度为3%时催化效率最高,分子量从2000 kDa降到60.2 kDa。球毛壳α-葡聚糖苷酶可明显抑制变异链球菌的生长,进而抑制变异链球菌合成葡聚糖生物膜,随着α-葡聚糖苷酶浓度的增加,变异链球菌的生长速率降低,葡聚糖生物膜的合成受到抑制,当酶浓度为50 U·mL-1时,抑制率为71.58%,清除率达到49.07%。此酶在防治和清除牙菌斑方面有很大应用潜力。