本文选用了亲环素蛋白家族中的hCyp18和肌酸激酶为模型。探讨Cyp18是否能够在肌酸激酶变性时,减缓其变性程度、保护肌酸激酶天然结构,体现分子伴侣在其靶蛋白变性过程中的保护作用。　　 肌酸激酶(Creatine Kinase,CK)(ATP:Creatine N-phosphotransferase EC2.7.3.2)在能量代谢过程中起重要作用,它可逆地催化肌酸与ATP之间的转磷酰基反应,肌酸激酶是研究蛋白质折叠的一个经典模型。　　 肽酰脯氨酰顺反异构酶(PPIase EC5.2.1.8)作为异构酶通过催化脯氨酸肽键的顺反异构来帮助体内蛋白质的折叠或改变蛋白质的构象。hCyp18是肽酰脯氨酰顺反异构酶家族中最早发现的亲环素类蛋白,具有脯氨酰顺反异构酶的典型特征,也是亲环素家族中含量最丰富的一种蛋白。在之前的研究中已经发现hCyp18对肌酸激酶再折叠过程有辅助作用。本文通过研究发现hCyp18对肌酸激酶的去折叠起到一定的保护作用,减缓肌酸激酶的变性与聚沉。本文同时发现这种保护作用是通过非特异性结合实现的。