【摘 要】
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从公元前8000年人类出现首个肺结核病例开始,结核病就一直对人类的健康状况产生严重威胁。每年约有800多万新增的肺结核病例,130万新增死亡病例。结核病主要以感染肺部为主,同时也会感染肺外其他器官。随着肺结核病发病几率的逐年递增,人们逐渐对这种疾病重视起来。结核分枝杆菌是引起结核病的主要致病细菌,作为一种原核细菌,结核分枝杆菌细胞膜结构发挥着重要的作用。细胞膜由于其自身具有的磷脂双分子层疏水结构,
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从公元前8000年人类出现首个肺结核病例开始,结核病就一直对人类的健康状况产生严重威胁。每年约有800多万新增的肺结核病例,130万新增死亡病例。结核病主要以感染肺部为主,同时也会感染肺外其他器官。随着肺结核病发病几率的逐年递增,人们逐渐对这种疾病重视起来。结核分枝杆菌是引起结核病的主要致病细菌,作为一种原核细菌,结核分枝杆菌细胞膜结构发挥着重要的作用。细胞膜由于其自身具有的磷脂双分子层疏水结构,能够起到有选择地控制物质进出和提供相对封闭环境以保护细胞内部结构等作用,在这些过程中细胞膜上富含的多种膜蛋白往往承担着多种重要的生理生命活动。MFS家族作为结核分枝杆菌膜蛋白最重要的家族之一,其结构信息的破译对于结核分枝杆菌结构的了解以及结核疾病的攻破都非常重要。本论文从MFS家族众多蛋白中筛选出十几种具有重要意义的蛋白,对其基因序列进行克隆,再将得到的三种测序正确的重组质粒（Rv2387、Rv1704c、Rv1410c）进行后续纯化表达。通过分子筛层析检测方法以及SDS-PAGE电泳检验出具有稳定性质的Rv1410c蛋白,再用多种树脂对蛋白进行多次纯化,进而得到大量性质稳定的Rv1410c蛋白。目前最新使用冷冻电镜解析蛋白的最小分子量约为60 KD-70 KD,而目的蛋白Rv1410c本身分子量较小（约52 KD）,不能达到后续的冷冻电镜检测要求。因此本实验以过往研究者们对蛋白分子量进行加大改造尝试的探究为思路指引,在原Rv1410c蛋白基因水平上添加其他融合蛋白以增大蛋白分子量,构建Myo A-Rv1410c融合蛋白。再通Myo A肽段与MLC1蛋白能够结合的性质构建MLC1-GFP融合蛋白,使Myo A-Rv1410c融合蛋白与MLC1-GFP融合蛋白进行结合,获得加大目的蛋白分子量的结合蛋白以达到冷冻电镜使用要求,再进行后续的蛋白结构解析。
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