DNA磷硫酰化修饰最早发现于变铅青链霉菌1326中。与修饰相关基因包括dndA-E，其中dndB-E组成一个转录本。dnd基因簇受到DndB这一调控因子的转录调控。研究发现，经偶氮二甲胺这一典型的硫醇基氧化剂处理后，dnd的转录上调至初始状态的2.7倍。然而，负调控因子dndB缺失后，对偶氮二甲酰胺的转录响应也消失，这表明dnd的转录可以被氧化压力激活。dndB可能参与这一调控过程。虽然dnd基因簇服从于偶氮二甲酰胺的调控，在野生型与dnd缺失株中未观察到由氧化剂敏感性引起的存活率差异。　　推测认为还存在其他未知因素调控dnd基因的转录。设计生物素标记DNA亲和纯化系统来寻找潜在的调节子。意外地发现，广谱胁迫蛋白(USP)能够结合被标记的DNA。USP属于一种古老的蛋白家族。链霉菌属的USP蛋白同源性高达90％，都有高度保守的USP-like结构域。在链霉菌属中，该蛋白的生理功能尚未报道。圆二色谱分析检测到USP与cAMP的相互作用。在USP蛋白对cAMP响应后，观察到USP蛋白CD谱发生变化，说明变铅青链霉菌1326的USP蛋白能够结合环腺苷酸。为了进一步研究其生理功能，对usp（SLI_7517）基因进行了中断。检测野生型和usp基因缺失株对偶氮二甲酰胺这一氧化剂的敏感性。结果表明usp基因缺失株对偶氮二甲酰胺更耐受。经qPCR荧光定量分析，检测野生型菌株与usp缺失株在氧化环境中谷胱甘肽过氧化物酶及巯基过氧化物酶基因转录水平，发现相比野生型usp缺失株中谷胱甘肽过氧化物酶基因转录量上升，巯基过氧化物酶转录水平无差异。　　因此，usp可能参与细菌对氧化压力的调控，且在氧化环境下对谷胱甘肽过氧化物酶基因的转录有阻遏作用。