近年来,随着人免疫缺陷病毒(Human immunodeficiency virus,HIV)对人类的危害越来越严重,HIV的研究在全球全面展开,带动了马传染性贫血病毒(Equineinfectious anemia virus, EIAV)分子生物学研究的发展。EIAV和HIV同属于反转录病毒科慢病毒属,二者在形态、基因组结构、细胞嗜性、病毒复制的分子机制、病毒的生活周期、抗原漂移规律、免疫机理及病毒与宿主相互作用等方面都极为相似。并且,EIAV是慢病毒系统中结构较为精确的病毒,它的基因组比较简单,易于进行研究。因此,EIAV被视为研究HIV致病机理的理想动物模型。EIAV gag基因所编码的蛋白相对保守,有利于诱导不同EIAV毒株之间的交叉保护反应,在抗病毒疫苗研究中具有极其重要的作用。 小类泛素修饰蛋白(Small ubiquitin-like modifier, SUMO)作为新发现的蛋白修饰物,可调节很多细胞因子的活性和稳定性。近期研究发现,一些病毒蛋白也可以被SUMO化修饰,并影响其功能。本文通过SUMOplotTM Prediction分析软件在EIAV Gag分子中预测到11个潜在的SUMO化修饰位点:K465、K267、K107、K86、K373、K282、K368、K388、K423、K13和K420,邻近序列均符合SUMO化位点模序“ΨKXE"的要求,其中Ψ为疏水氨基酸,X为任意氨基酸。EIAV Gag蛋白中SUMO化可能性高的位点主要存在于MA、CA和p9中。利用体外SUMO修饰系统和大肠杆菌表达/修饰系统对EIAV Gag全长蛋白和MA、CA、p9这三段蛋白的SUMO化情况进行检测,结果表明:EIAV Gag蛋白能被SUMO化修饰,其中存在多个SUMO化修饰位点,主要位点集中于p9中。本文的发现为进一步确定EIAV Gag蛋白中SUMO化修饰位点,研究SUMO化修饰对Gag蛋白和EIAV功能的影响奠定了基础。