泛素样修饰活化酶3对炎性因子表达的调控作用与机制

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Neddylation修饰是一种类泛素化修饰,参与生物体内多种生理活动,包括细胞周期、DNA转录、信号通路的活化等。UBA3是Neddylation活化酶E1的亚单位,UBA3的重要性不言而喻。随着人们对Neddylation修饰的关注逐渐增加,对UBA3的研究和相关报道也越来越多。NF-κB通路是调控炎症的一条重要的信号通路,但是NF-κB通路调控抑炎因子(例如IL-10)和促炎因子(IL-6、TNF-α等)的方式并不相同,IL-10的表达受p50形成的同源二聚体的调控,IL-6、TNF-α等促炎因子的表达受p50/p65异源二聚体的调控。p65、c-Rel和RelB存在能够激活转录的转录激活域,形成的同源二聚体或异源二聚体均具有促进基因转录表达的作用。p50和p52不具有转录激活域,其形成的同源二聚体可以通过与其他的二聚体竞争转录结合位点,从而起到抑制促炎因子转录的作用。虽然p50形成的同源二聚体能够抑制促炎因子的表达,但是却能够上调抑炎因子IL-10的表达。为了明确UBA3在炎性因子表达的调控作用与机制,本课题分别对UBA3在炎性因子表达中的作用以及UBA3对炎症反应调控的机制进行了研究。在UBA3髓系敲除小鼠和IL-10敲除小鼠中,通过内毒素休克模型,明确了UBA3在炎性因子表达中的作用。在细胞系中,利用免疫共沉淀以及截短突变等实验初步分析了UBA3调控炎症的机制,明确了UBA3的作用位点。实验结果如下:1、UBA3在髓系细胞中的缺失对内毒素休克的影响本课题给UBA3髓系敲除小鼠腹腔注射LPS 25mg/Kg,构建内毒素休克模型,记录死亡率,检测血清中炎性因子的表达水平,结果显示,注射LPS 72h内,UBA3Δmye小鼠死亡率明显高于UBA3F/F小鼠,且UBA3Δmye小鼠IL-6和IL-1β表达明显上调,IL-10表达下调,说明UBA3缺失后,炎症反应加剧,UBA3具有抑制炎症的作用,且可能通过IL-10来调控炎症。2、IL-10在UBA3缺失小鼠中加重炎症反应中的作用分析进一步我们培育IL-10和UBA3双敲小鼠,并利用该种小鼠构建内毒素休克模型,记录死亡率,检测血清中炎性因子的表达水平。结果显示,注射LPS 12h后,IL-10-/-UBA3F/F小鼠死亡率与IL-10-/-UBA3Δmye小鼠死亡率没有差别,且IL-10-/-UBA3Δmye小鼠TNF-α明显下调,表明当IL-10敲除后,缓解了UBA3缺失引起的炎症反应,说明UBA3通过IL-10来影响炎症反应。3、UBA3在炎性因子表达中的机制探讨课题利用免疫共沉淀以及截短突变对UBA3的调控炎性因子表达的机制进行了初步研究。结果表明,UBA3具有非Neddylation的功能,UBA3能够与KPC1结合,KPC1能与p105相结合,且UBA3能够促进KPC1与p105的相互作用,提示UBA3促进p105的泛素化,剪切形成p50。通过截短突变实验,确定了UBA3作用位点为活性腺苷酸化结构域,即第247aa至352aa。结论:UBA3参与炎性因子表达的调控,抑制炎症反应,其机制可能为:UBA3通过与KPC1的结合,促进KPC1与p105的相互作用,促进p105泛素化后剪切生成p50,p50形成的二聚体抑制促炎因子的表达,同时促进抑炎因子IL-10的表达,从而抑制炎症反应。
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