丙型肝炎病毒（HCV）是导致输血后肝炎和非甲非乙型肝炎的主要病原，全世界有1.7亿HCV感染者，约50％～90％的感染者转变为慢性持续性感染。HCV抗原表位的研究，将有助于解决对这一高度变异的病毒的致病机制的认识及预防、治疗方面遇到的难题。本文对HCV一些保守的B淋巴细胞识别的抗原表位的基因合成、克隆、表达及免疫学性质进行了研究。 HCV C蛋白的结构保守，其N端具有明显的亲水性，含有多个保守的抗原表位。我们选择其中2个保守的抗原表位C1、C2(C_2～21，C_33～46)进行化学合成，合成的基因片段以Bsu 36I位点构建到昆虫病毒Flock house virus（FHV）的结构蛋白编码基因RNA2的L1（aa205）位点上。我们之所以选用FHV-RNA2编码的昆虫病毒外壳蛋白作为嵌合表达抗原表位的载体蛋白，是因为其表面有多个亲水区域，可供小片段外源抗原表位插入。这些可供插入的位置分别是FHV-RNA2上的3个环（Loop，简称L）和3个插入位点（Insert，简称I），它们都突出于FHV-RNA2编码的外壳蛋白分子表面，这种特殊的结构增加了外源抗原表位获得接近其天然构象的机会，并将外源抗原呈递于外壳蛋白的表面，使其具有很高的亲水性，有利于提高表达产物的抗原性及免疫原性。重组质粒pET-RNA-C1、pET-RNA-C2在大肠杆菌BL21（DE3）中获得了稳定高效表达，表达产物占菌体总蛋白的35％左右。Western Blot结果表明，该蛋白可被抗-HCV阳性病人血清特异识别。利用Q-FF／HP阴离子交换层析和SDS-PAGE凝胶电泳纯化分离重组蛋白。纯化的重组抗原免疫豚鼠后诱导产生了高滴度的抗HCV C蛋白表位的抗体；Western Blot和ELISA检测结果显示：重组抗原RNA-C1、RNA-C2具有良好的抗原性及免疫原性；并且证明了FHV RNA2抗原表位呈递系统可使外源HCV C1、HCV C2表位的抗原性及免疫性有不同程度的改善（p＜0.05）。