CGA-N9是由人嗜铬粒蛋白A N-末端第47至55位氨基酸组成的肽。本文研究了CGA-N9抗菌谱、内化机制和细胞内作用机制。最小抑菌浓度（MIC）实验表明CGA-N9是一种广谱抗菌肽,对热带念珠菌、近平滑念珠菌、光滑念珠菌、克柔念珠菌、新型隐球菌、枯草芽孢杆菌和李斯特氏菌有效,其中热带念珠菌最敏感,最小杀菌浓度为3.9μg/mL。溶血性和对哺乳动物细胞毒性研究表明,CGA-N9对人红细胞（HRBCs）和小鼠脑微血管内皮细胞（bEnd.3）具有较高安全性。流式细胞术、透射电镜（TEM）和共聚焦显微镜观察结果显示,CGA-N9最初定位于细胞膜,随后内化到胞质中,在细胞内积累而不破坏细胞膜的完整性。细胞内化机制研究表明,即使4℃和叠氮化钠（NaN₃）阻断了所有能量依赖性运输机制,大多数CGA-N9仍能进入酵母细胞。而且,内吞抑制剂5-（N-乙基-N-异丙基）阿米洛利（EIPA）、细胞松弛素D（CyD）、肝素可抑制肽的内化;氯丙嗪（CPZ）对CGA-N9的内化也有一定的影响。在MIC实验中也得到了类似的结果,不同程度的抑制CGA-N9的抗念珠菌活性。因此,大部分CGA-N9通过直接细胞穿透跨过热带念珠菌细胞膜,其余通过巨胞饮和硫酸蛋白聚糖介导的内吞作用进入,网格蛋白介导的内吞作用也略有贡献。热带念珠菌细胞内作用机制研究表明,CGA-N9破坏钙稳态,诱导细胞内活性氧过度产生和线粒体膜电位耗散,前者在细胞凋亡早期阶段起关键作用,后者是细胞凋亡的标志。因此,我们研究了CGA-N9处理后热带念珠菌细胞凋亡特征,发现细胞色素c渗漏到胞质中,细胞出现凋亡表型（染色质浓缩和DNA片段化）。总之,CGA-N9通过诱导热带念珠菌凋亡发挥抗真菌作用。CGA-N9与DNA的体外相互作用结果表明,CGA-N9以非嵌插模式与DNA结合且不会破坏DNA结构。综上所述,CGA-N9是一种高效无毒的抗菌肽,通过细胞穿透和内吞作用穿过细胞膜,而不破坏细胞膜的完整性。CGA-N9通过诱导热带念珠菌凋亡和活性氧的积累发挥抗真菌作用。