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棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii)钼铁蛋白与邻菲口罗啉和O2 保温并经凝胶柱层析后,成为部分缺失P-cluster和FeMoco 的失活蛋白。由3 个- OCH3- 连结于Mo原子间的2 个1Mo∶3Fe∶4S结构单位组成的原子簇与4Fe∶4S原子簇的混合液,以及由KMnO4、高柠檬酸铁、Na2S和二硫苏糖醇组成的重组液均可使这种失活蛋白明显恢复C2H2 还原活性,但都不能使可被FeMoco 激活的nifE和nifH 基因缺失突变种及UW 45的Apo-MoFe 蛋白得到激活。表明