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目的 研究一种能保持重组蛋白活性的新的蛋白纯化方法.方法 IPTG诱导表达重组质粒pET-30a(+)-1L-4,取可溶性部分进行Ni-NTA agarose非变性方法纯化,随后逆向利用Biologic Duoflow Chromatography系统阴离子交换柱进一步分纯,并用Western Blot鉴定所得纯化蛋白.结果 重组质粒pET-30a(+)-IL-4有部分可溶性表达,经Ni-NTA agarose非变性的方法纯化后仍有部分杂蛋白的存在,利用Biologic Duoflow Chromatography系统阴离子交换柱进一步分纯后得到高度纯化的重组蛋白并经Western Blot鉴定为目的 蛋白.结论 利用创新方法经两个纯化步骤得到了有活性的目的 蛋白.