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利用盐析、离子交换、疏水层析及凝胶过滤的方法从雅致放射毛霉AS3．2778的发酵麸曲中分离纯化出一碱性蛋白酶，其纯化提高了22．7倍，酶活回收率16．1％，最终比酶活可达到6094u/mg。电泳分析发现，该蛋白酶是一单体蛋白，其分子量大约在32kDa。性质分析表明：该蛋白酶在60℃，pH8．5～10．5具有最大催化活性；在40℃以下，pH6．0～9．0的范围有很好的稳定性；1mmol／L的PMSF可以完全抑制其活性，显示该蛋白酶属于丝氨酸蛋白酶家族。底物专一性的研究发现，该蛋白酶有相当广泛的肽键选择性，对