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采用Q-Sepharose FF离子交换柱对初步纯化的Cry1Ab杀虫蛋白样品进行了多次循环精细纯化，洗脱模式为离子强度台阶梯度，流动相为Tris-HCl缓冲液加NaCl，盐浓度从0．1mol·L^-1变化到1．0mol·L^-1．结果表明，Cry1Ab蛋白在NaCl浓度为0．4mol·L^-1时从柱上被洗脱，并与杂蛋白很好地分离．色谱分离机制符合顶替色谱机制．经3次循环分离后可获得高纯度的Cry1Ab蛋白．用SDS-PAGE分析了蛋白的纯度及表观分子量，电泳胶上分离的蛋白进