【摘 要】
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以包含体形式由大肠杆菌表达的基因重组人白细胞介素２（ｒｈＩＬ－２），经纯化后其纯度已达９５％以上［１］。我们采用免疫印迹法和部分氨基酸序列分析等较特异、敏感和准确的检测手段，对纯化ｒｈＩＬ－２的抗原特性和Ｎ末
【机 构】
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第二军医大学基础医学部微生物学教研室
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以包含体形式由大肠杆菌表达的基因重组人白细胞介素２（ｒｈＩＬ－２），经纯化后其纯度已达９５％以上［１］。我们采用免疫印迹法和部分氨基酸序列分析等较特异、敏感和准确的检测手段，对纯化ｒｈＩＬ－２的抗原特性和Ｎ末端１５个氨基酸序列进行检测分析，获得了满意的结果。
The recombinant human interleukin 2 (rhIL-2), which is expressed in E. coli, has been purified to over 95% purity [1]. We used the specific, sensitive and accurate detection methods of immunoblotting and partial amino acid sequence analysis to detect the antigenic characteristics of the purified rhIL-2 and the 15 amino acid sequences of the N-terminal, and obtained satisfactory results.
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