【摘 要】
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小麦蛋白质二硫键异构酶（wPDI）由4个硫氧还蛋白结构域a-b-b＇-a＇和C-末端c尾组成.为考察wPDI各结构域对活性的影响,通过亚克隆表达了8个不同结构域组成的wPDI截短蛋白,表达产物经
【机 构】
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华南理工大学食品科学与工程学院,广东省农业科学院蚕业与农产品加工研究所,华南理工大学轻工科学与工程学院
【基金项目】
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国家自然科学基金资助项目（31471691,31771906）, 广东省科技计划项目（2014A010107002）
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小麦蛋白质二硫键异构酶（wPDI）由4个硫氧还蛋白结构域a-b-b＇-a＇和C-末端c尾组成.为考察wPDI各结构域对活性的影响,通过亚克隆表达了8个不同结构域组成的wPDI截短蛋白,表达产物经分离纯化后进行了酶学性质研究和蛋白质电泳分析.结果表明,所设计的8个wPDI截短蛋白在大肠杆菌BL21中得到了表达,金属螯合亲和层析和分子排阻层析后获得了纯度较高的wPDI截短蛋白;活性测定结果表明,wPDI的所有结构域对其二硫键氧化还原活性和分子伴侣活性都有贡献,c尾缺失不影响其异构活性,但提供了分子伴侣活性的关
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