论文部分内容阅读
目的探讨酪氨酸(tyrosine,Tyr,Y)残基(Tyr163,Tyr223)硝基化修饰与同型半胱氨酸(homocysteine,Hcy)诱导的胱硫醚β-合酶(cystathionineβ-synthase,CBS)活性降低之间的关系。方法运用体外基因突变的方法,将CBS可能发生硝基化修饰的酪氨酸残基替换为苯丙氨酸(phenylalanine,F)或丙氨酸(alanine,A),构建野生型(WT)和突变型(Y163F,Y223A)质粒,转染HEK293H工具细胞,诱导重组基因表达;利用Hcy刺激后,提取