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以PCR扩增CCL11、CCL24成熟蛋白的基因,插入表达载体,获得目的蛋白的重组表达质粒.经过IPTG诱导蛋白表达和表达条件的优化,确定重组蛋白活性表达的最佳条件.利用Ni2+亲和色谱柱、脱盐、TEV酶酶切等步骤初步建立了目的蛋白的纯化方法,获得高纯度的目的蛋白.通过圆二色光谱仪、荧光光谱仪对蛋白的二级结构和在变性剂下的稳定性进行了分析.通过纯化出的目的蛋白对表达CCR3的HEK293的细胞内钙流实验和荧光各向异性实验验证纯化出的蛋白具有生物学活性.