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gp96(glucose-regulated protein,GRP94)是热休克蛋白90家族(HSP90 family)中的一员.由于其在维持内质网蛋白中间过渡态的空间构型以及免疫反应中有重要作用,因此近年来被作为分子伴侣蛋白和免疫佐剂引起广泛关注,但是关于gp96生物功能的彻底阐明还将依赖于对其结构的深入研究.在试验中我们构建了不同的gp96片段,旨在寻找gp96的重要功能区.通过凝胶分子筛和EGS交联实验,发现gp96中间酸性区可以调节gp96 N端的寡聚化状态;而固相ELISA实验显示,包含中间酸性区的N端重组蛋白与肽的结合有高度饱和性,这些结果表明中间酸性区对gp96的寡聚化以及多肽结合能力有内在的调节作用.这一研究对gp96生物功能的阐明以及临床应用提供了理论基础.