基于蛋白质折叠自由能分析的定点突变提高谷氨酰胺转胺酶热稳定性

来源 :食品与生物技术学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：maming821023

【摘要】

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谷氨酰胺转胺酶(Transglutaminase,EC 2.3.2.13,TGase)广泛应用于食品、纺织等领域。为提高TGase的热稳定性,通过PoPMuSiC-2.1预测了降低Streptomyces hygroscopicus TGase分

【作者】

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童理明刘松李江华堵国城陈坚

【机构】

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江南大学工业生物技术教育部重点实验室,江南大学生物工程学院

【出处】

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食品与生物技术学报

【发表日期】

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2018年12期

【关键词】

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谷氨酰胺转胺酶蛋白质折叠自由能定点突变热稳定性 transglutaminase folding free energy site-directed mu

【基金项目】

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国家自然基金项目(31771913),江苏省重点研发计划社会发展项目(BE2016629)

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谷氨酰胺转胺酶(Transglutaminase,EC 2.3.2.13,TGase)广泛应用于食品、纺织等领域。为提高TGase的热稳定性,通过PoPMuSiC-2.1预测了降低Streptomyces hygroscopicus TGase分子折叠能的氨基酸位点,并构建了相应的突变体。PoPMuSiC-2.1预测结果显示,替换P132的氨基酸引起TGase折叠自由能下降的幅度最大。基于此,通过定点突变分别构建了低折叠自由能的突变体P132I、P132G、P132M、P132Q。酶学分析表明,P132I

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