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驱动蛋白是一种ATP酶,属于一种在真核细胞中发现的马达蛋白类.驱动蛋白通过ATP的水解供能,能够沿着微管正向运动.驱动蛋白与微管之间存在着阳离子-π和π-π弱相互作用.用Gaussian软件对驱动蛋白与微管之间的阳离子-π和π-π的能量进行量子化学定量计算.根据计算的数据结果,对阳离子-π和π-π分别做了在ATP强结合态和ADP弱结合态两种态下的统计分析,并得到强结合态和弱结合态在总体上能量相差8.32kJ/mol,表明驱动蛋白处于ATP结合态时与微管的相互作用确实强于ADP结合态,这个结果与有关的实验事