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存在于蛋白质中某些相邻片段的微小表面之间的疏水作用力可以稳定天然蛋白质的构象,它也是小肽与蛋白质特异性结合过程中的主要驱动力.在正义DNA链上编码亲水性氨基酸残基的密码子,其同一阅读框内所对应的反义DNA链上大多会编码疏水性氨基酸,反之亦然.Mekler-Biro-Blalock模型(MBB)认为正义-反义肽的相互作用是根据Kyte&Doolittle的疏水/亲水复合指数的疏水性反互补机制(hydrophobic anticomplementarity)而实现的.在离体和在体实验中,都存在有正义-