【摘 要】
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腺苷酸活化蛋白激酶(AMP-activated protein kinase,AMPK)被认为是调节能量稳态和代谢应激反应的能量传感器,是一种进化保守的丝氨酸/苏氨酸激酶,由调节性β(β1和β2)和γ(
【机 构】
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济南大学山东省医学科学院医学与生命科学学院,山东省职业卫生与职业病防治研究院
【基金项目】
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山东省重点研发计划项目(No.2016GSF201047; No.2017GSF18186);山东省自然科学基金资助项目(No.ZR2019MH102;No.ZR2016YL015);山东省医学科学院医药卫生科技创新工程;济南市医疗卫生科技计划
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腺苷酸活化蛋白激酶(AMP-activated protein kinase,AMPK)被认为是调节能量稳态和代谢应激反应的能量传感器,是一种进化保守的丝氨酸/苏氨酸激酶,由调节性β(β1和β2)和γ(γ1、γ2和γ3)亚单位以及催化性α(α1和α2)亚单位组成[1],其中α亚基含有催化核心的N端激酶结构域(kinase domain,KD),Thr172位点的磷酸化可使AMPK活性增加超过100倍,被认为是AMPK活化的标志。C末端结合β、γ亚基并含有重要的调节结构域,即当AMP水平下降时,可以抑制AM
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