【摘 要】
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采用紫外、同步荧光和圆二色光谱法研究了葛根素(PUE)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱表明,BSA在230nm和278nm处的吸收峰,随着葛根素浓度的增加而减小。同步荧光光
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采用紫外、同步荧光和圆二色光谱法研究了葛根素(PUE)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱表明,BSA在230nm和278nm处的吸收峰,随着葛根素浓度的增加而减小。同步荧光光谱表明,葛根素引起BSA中色氨酸残基所处微环境的疏水性降低。圆二色光谱表明,BSA在208nm和222nm处的负峰随着葛根素浓度的增加而增强,BSA中A-螺旋含量也随之增加。这表明葛根素与BSA的相互作用,可使蛋白质分子的疏水作用增强,导致BSA的肽链结构收缩,蛋白质的构象发生变化。
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