链霉菌Ｃ—３６６２产生的纤溶活性蛋白酶的纯化与理化性质

来源 :中国生物化学与分子生物学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：syris

【摘要】

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从链霉菌Ｃ－３６６２发酵上清液中，通过硫酸铵沉淀，ＣＭ－Ｓepharose Fast Flow和Ｐhenyl-SepharoseFast Flow等层析色谱，分离纯化得到了具有纤溶活性的蛋白酶ＣＧＷ－３，反HPLC鉴定纯度为９０％，每立升发酵上清液可得到

【作者】

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武临专王以光

【机构】

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中国医学科学院中国协和医科大学,中国医学科学院中国协和医科大学

【出处】

：

中国生物化学与分子生物学报

【发表日期】

：

2001年1期

【关键词】

：

链霉菌纤溶活性蛋白酶纤溶酶原激活剂纯化性质溶栓药物 Streptomyces fibrinolytic protease plasminogen ac

【基金项目】

：

中国医学科学院重点资助!项目 (9710 0 7)

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从链霉菌Ｃ－３６６２发酵上清液中，通过硫酸铵沉淀，ＣＭ－Ｓepharose Fast Flow和Ｐhenyl-SepharoseFast Flow等层析色谱，分离纯化得到了具有纤溶活性的蛋白酶ＣＧＷ－３，反HPLC鉴定纯度为９０％，每立升发酵上清液可得到８mg纯品，活性回收率４６％，ＣＧＷ－３的一单肽链蛋白，分子量２２７２１，对丝氨酸蛋白酶抑制剂ＰＭＳＦ敏感，对ＥＤＴＡ不敏感；其Ｎ端１５个氨基酸的顺序为ＶＶＧＧＴＲＡＡＱＧＥＦＰＦＭ，与微生物来源的胰蛋白酶类丝氨酸蛋白酶有较高的同源性，ＣＧＷ－３的等电点p

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