硫氧还蛋白及其L79K变体酶切后片段自身重新结合为同源二聚体的稳定性和动力学研究

来源 :内蒙古工业大学学报(自然科学版) | 被引量 : 0次 | 上传用户：zslovechl

【摘要】

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本文选择硫氧还蛋白(TRX)和硫氧还蛋白变体(TRXL79K)分别酶切后得到的两个片段:N片段(1-73)和C片段(74-108)作为研究对象.在硫氧还蛋白变体中用赖氨酸代替原来79位的亮氨酸,

【作者】

：

海尔汗王建华

【机构】

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内蒙古工业大学化工学院,内蒙古医学院药学系

【出处】

：

内蒙古工业大学学报(自然科学版)

【发表日期】

：

2001年4期

【关键词】

：

硫氧还蛋白 Β折叠 Α螺旋动力学离解常数 TRX α/β domain kinetics

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本文选择硫氧还蛋白(TRX)和硫氧还蛋白变体(TRXL79K)分别酶切后得到的两个片段:N片段(1-73)和C片段(74-108)作为研究对象.在硫氧还蛋白变体中用赖氨酸代替原来79位的亮氨酸,对两组N片段和C片段在自然状态下重新结合的稳定性和动力学进行对比,得到以下结论:1.TRX中处于β折叠状态的β4区域(P76,T77,L78,L79,L80,F81和K82)[3]中氨基酸的改变对N片段和C片段重新聚合成非共价键聚合物的动力学过程有一定的影响.2.79位氨基酸的改变对N片段和C片段形成非共价键同原二

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