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通过构建原核表达载体pCold I-flhG,并在大肠埃希菌（E.coli）BL21中诱导表达带His标签的FlhG和带GST标签的FlhF融合蛋白,应用GST pull-down技术鉴定FlhF和FlhG在体外的结合作用。结果表明：成功构建重组质粒pCold I-flhG,诱导表达获得可溶性的rHis-FlhG和rGST-FlhF蛋白,GST pull-down试验证实FlhF和FlhG之间存在特异性的相互作用,为空肠弯曲菌鞭毛的生物合成以及致病机制研究奠定基础。