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从纳豆菌中克隆具有溶血栓性质的纳豆激酶原的基因,与质粒PBV220连接,转化大肠杆菌E.coli DH5α.挑取阳性克隆用EcoRⅠ/BamHⅠ双酶切鉴定得到一条约1000 bp的条带.阳性克隆经温度诱导表达,用SDS-PAGE电泳鉴定,在38 kD处有一条明显的带,占菌体蛋白的20%左右,同时还表明该蛋白以包涵体的形式蛋白分子量为存在.包涵体经收集、蛋白变性及复性后显示溶血栓活性.