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构建了突变体蛋白Tyr44Phe的基因，进行了蛋白的表达、分离纯化、谱学表征和稳定性研究．由电喷雾质谱所得突变体蛋白的分子量与理论值一致；UV—Vis吸收光谱、荧光光谱和圆二色光谱表明，Tyr44Phe的点突变虽没有改变血红素的六配位结构，但对血红素的构象有所影响．突变体蛋白的热、酸稳定性研究表明，定点突变降低了血红素与蛋白肽链之间的结合力，导致血红素易从疏水腔中脱出，说明Tyr44对蛋白的结构稳定性起一定的作用．