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采用DNA体外重组技术，将一个黑鲷CXC趋化因子基因亚克隆到pQE30表达载体并转化到大肠杆菌（M15）中诱导表达后，利用pH递降的缓冲液从金属亲和柱洗脱含6xHis标签蛋白的方法得以纯化，纯化产物的分子量约为8kDa，表达量约占蛋白总量的25％，以6xHis单抗为一抗，采用Western-blotting方法鉴定获得的蛋白为目的蛋白。对表达产物进行生物活性鉴定表明，该蛋白具有显著的嗜中性粒细胞和巨噬细胞的趋化活性（P〈0．01，P〈0．05），它对嗜中性粒细胞和头肾巨噬细胞的趋化能力呈剂量依赖性，且对嗜