微纳粒子具有极佳的调节淀粉样蛋白的能力。成熟的β淀粉样原纤维在形成过程中经历一系列聚集形态学转变过程,如从单体到Aβ低聚物再到沉淀物原纤维。与淀粉样物质相关的生物毒性并非仅由难溶的原纤维导致,在其形成历程中各种聚集形式的蛋白均有可能参与,甚至可能由它们共同介导。不同的蛋白质聚集形态具有不同的潜在分子结构,可通过对原纤维生长条件,以及对界面性质的改变来控制。研究淀粉样蛋白自组装形态的影响机制以及不同形态蛋白对机体毒性大小,可明确淀粉样蛋白疾病的致病机理。此外,除了界面的化学性质影响Aβ单体发生聚集之外,蛋白在溶液中不可避免的受到培养条件的影响。将各种微纳粒子连同界面性质对Aβ纤维化的作用结合起来,是本论文的核心思路。本论文设计了一种构建人工超薄自组装膜的新型方法-混合溶剂沉淀法。该方法基于超微纳米颗粒在各种不同溶剂中的溶解度差异以及能量最低原理,采用超微纳米粒子(主要包括:金纳米粒子和量子点如C₇H₁₃NO₃S-AuNPs和β-HgS@ZnS QDs),通过在有机溶剂和水两种混合溶剂中逐滴滴加不良溶剂丙酮的方法,将溶解在良溶剂水中的纳米微粒沉积转移到基底上,制备了具有致密二维结构的超薄Nano-SAMs。混合溶剂沉淀法解决了传统SAMs构建方法无法解决的两个难题:如何在较短的时间内制造出具备高密度的Nano-SAMs;如何构建具备有序的二维表面结构的Nano-SAMs。利用该构建人工单层自组装膜的新方法,把对Aβ小分子蛋白起到显著抑制效果的几种微纳粒子和具有多种不同理化性质的界面结合起来,将纳米粒子组装到不同界面上,研究以不同纳米粒子所构建的微纳界面对β淀粉样蛋白生长形态学的影响。与此同时,对比研究未修饰纳米粒子的不同界面上的Aβ小分子蛋白,以及不同培养环境（β淀粉样蛋白单体生长环境）如pH,缓冲液的选择等对其聚集的影响。通过本论文的研究,“Aβ分子单体和界面之间作用”,与“水分子和界面之间作用”二者的竞争掌控着Aβ在界面的聚集和组装行为及形态学。具体而言,由与极性相关的疏水相互作用（hydrophobic interactions）以及分子间相互作用（包括:强相互作用如静电力,以及以范德华力为代表的弱相互作用）的协同作用共同决定。同时,界面对Aβ分子存在较强的吸附作用时,不利于Aβ由低聚物进一步生长为难溶的原纤维。本论文不仅罗列、解释了Aβ蛋白单体分子在界面上的不同组装及聚集形态学,也为微纳粒子如金纳米粒子和量子点对Aβ蛋白单体聚集的抑制作用的内在机制提供了一种可能的解释。