碳酸酐酶（Carbonic Anhydrase，CAs，EC4.2.1.1）是一类含Zn2+的金属酶，能够高效可逆地催化CO2水合反应，并且在人体的生理、病理等方面都发挥着重要的作用。其中，碳酸酐酶Ⅱ(CAⅡ)是催化CO2水合效率最高，同时也是研究最为透彻的一类碳酸酐酶。它在生物体内的功能与其结构及结构转换密切相关。因此，研究HCAⅡ对加深与碳酸酐酶相关的生物学过程和疾病形成原因的认识与理解具有十分重要的意义。　　本论文主要使用分子动力学模拟、聚类网络分析等方法研究了HCAⅡ在水环境中的构象变化过程，以期探讨其中所含的微观机制，得到了以下研究成果:　　首先，利用分子动力学模拟研究HCAⅡ在水环境中的运动，得到其动力学轨迹。通过对模拟轨迹的分析，我们选定特定氨基酸残基之间的距离来表征loop结构（loop1和loop2）的运动情况。　　其次，利用Wordom软件对模拟体系中HCAⅡ的loop结构进行聚类分析，研究结果表明: loop1和loop2都出现了多重构象，且构象之间可以相互转换。loop1出现了三种构象状态:关闭（类2）、半开（类1、类3、类4）和全开（类5）。而loop2在模拟中只出现了开（类1、类3、类4、类5）和超开（类2）两种构象状态。　　最后，选用HCAⅡ的实验结构与我们模拟得到的构象进行叠合，结合模拟分析的数据，我们发现:在我们的模拟中，有一半的构象允许CO2通过，一半的构象则不允许CO2通过。由允许CO2通过的构象到不允许CO2通过的构象之间转换所需的最长时间约占总时长的20％，这意味着有足够的时间允许CO2通过，但是CO2也需要选择合适的时间进入HCAⅡ，因而HCAⅡ的构象变化以及其结合CO2配体更倾向于构象选择机制。而在这个过程中，也存在着构象诱导的因素:一旦CO2进入结合口袋，loop1就会关闭阻碍活性口袋，CO2位于活性口袋中，且氨基酸残基His-119、Leu-198、Thr-199和Trp-209会将CO2固定在活性口袋中。此结果修正了我们之前对于配体结合构象变化机制的认识，对于今后HCAⅡ的研究具有重要意义。