采用70%、80%、90%、100%四种硫酸铵饱和度沉淀蓝隐藻（Chroomonas placoidea）藻蓝蛋白PC645,经纯化得到A₆₄₅/A₂₈₀?7的四种纯品;SDS-PAGE分离纯化PC645样品的?和?亚基,并分析测定了亚基的光谱特性;对目前尚不明确的两种?亚基的性质及其序列差异性进行了研究。结果显示,蓝隐藻PC645除了含有?1和?2外,还有两种分子质量（17.8 kDa/15.9 kDa）和等电点（pI6.0/5.7）均不相同的荧光条带,我们将其分别命名为β1和β2。电泳图谱中β1与β2的含量随着不同PC645样品的硫酸铵饱和度的增加而呈现此消彼长的趋势,说明PC645样品中两种β亚基的相对比例与其疏水性差异有关。纯化的80%的藻蓝蛋白PC645经尿素变性、凝胶过滤层析以及SDS-PAGE与IEF电泳技术分离、纯化其两类不同亚基,并测定了?和?亚基的光谱信息、等电点以及pH耐受性等。结果表明,隐藻PC645异二聚体的亚基结构稳定,8mol/L尿素处理48 h可令A₆₄₅=10的PC645样品变性完全。电泳结果表明,经Sephacryl S-100层析得到的α与β亚基组分达到了完全分离的效果,并证实PC645存在分子质量和等电点均不相同的两种β亚基。光谱分析显示,分离后的?和β亚基依然保持光谱活性,其中?亚基是PC645的660 nm特征荧光发射带,并且在pH 4.92的磷酸缓冲液中可保持45天内光谱特性稳定;而α亚基所含的MBV色基不产生荧光,亚基的pH耐受性以pH 7左右为最佳。实验同时摸索了离子交换层析大规模分离制备藻蓝蛋白PC645亚基的实验流程。经8 mol/L尿素处理48 h的PC645(A₆₄₅=10)样品,在pH值为7的环境下,无法与DEAE阴离子层析剂相结合;在pH值为8的环境下,亚基可与层析剂结合,洗脱下带电量均不相同的三个组分,但光谱图显示拆分后得到的亚基组分三级结构不再完整,色基不能够按照能级顺序将它们吸收的光能依次传递,最终到达末端色基PCB（?82）后产生末端发射。经4 mol/L尿素处理48 h的PC645(A₆₄₅=10)样品,在pH值为7的环境下,可成功与DEAE阴离子层析剂相结合,并洗脱下带电量均不相同的三个组分,且拆分后得到的各组分色基仍然保持生物学活性状态。电泳结果显示,此实验条件实现了对PC645四种亚基的倾向性分离,为接下来大量分离制备藻蓝蛋白PC645的各亚基纯品奠定了基础。我们得到了藻蓝蛋白PC645中β2亚基包括N端在内的177个氨基酸的完整序列结果。测序结果与1990年报道的β亚基序列存在8个氨基酸的差异;与2014年Stephen J.Harrop等人发表的PC645的晶体衍射结果中β亚基序列（缺少14个氨基酸）基本一致。分别采用同源建模法（SWISS-MODEL）和从头预测法（I-TASSER）两种预测方法,在PC645的β1与β2亚基的完整氨基酸序列信息基础上进行蛋白质结构和功能的预测分析,预测结果表明两种亚基的空间结构存在一定的差异性。以上结果证实,蓝隐藻PC645存在4种不同的发光亚基,其中未曾报道的β₂亚基与目前普遍认同的β亚基在等电点、分子质量及序列上均存在一定差异性。结合亚基的多样性及藻蓝蛋白PC645的疏水性差异,推测隐藻藻胆蛋白在类囊体腔内的存在状态不完全是均一的,可能存在（α1α2β1β1）、（α1α2β1β2）、（α1α2β2β2）三种异二聚体形式。该推测为探讨隐藻藻蓝蛋白的亚基组成及性质,对进一步研究隐藻光合系统结构以及与捕光功能的关系等方面提供了相应的理论依据。