【摘 要】
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利用PHD系列程序和PSIPRED程序对血吸虫疫苗候选抗原-日本血吸虫大陆株副肌球蛋白(Sjc97)的空间结构分析表明,Sjc97分子为非球形蛋白,二级结构90％以上为α-螺旋结构.为确定副
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利用PHD系列程序和PSIPRED程序对血吸虫疫苗候选抗原-日本血吸虫大陆株副肌球蛋白(Sjc97)的空间结构分析表明,Sjc97分子为非球形蛋白,二级结构90％以上为α-螺旋结构.为确定副肌球蛋白的保护性抗原表位,选择在副肌球蛋白coil区将其分为彼此有重叠区的四个片段.经毕氏酵母偏爱密码子优化的两个基因片段sjc97fl和sjc97f3通过不对称PCR技术合成,并分别在大肠杆菌和毕氏酵母系统中成功表达.诱导表达产生的31kDa和28kDa蛋白经SDS-PAGE凝胶电泳和蛋白印迹反应证实为所需的目的蛋白.蛋白产物经亲和层析和离子层析纯化后,分别与ISA720佐剂和铝佐剂乳化,免疫近交系C57BL/6小鼠和远交群昆明小鼠.ELISA法检测血清抗体滴度表明,抗rSjc97f3的特异性抗体滴度显著高于抗rSjc97f1抗体滴度(P<0.05).此外,小鼠品系和佐剂也表现出差异,对rSjc97f1,ISA 720佐剂免疫组小鼠所诱导的抗体滴度显著高于铝佐剂免疫组(P<0.05);对rSjc97f3,昆明鼠对抗原的反应性显著高于C57BL/6鼠(P<0.05).尾蚴膜反应显示rSjc97f1和rSjc97f3免疫血清均可识别天然副肌球蛋白,表明该重组蛋白具有良好的免疫原性.
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