多梳蛋白复合体（Polycombgroupproteins,PcG）是抑制基因表达、维持细胞属性的重要染色质修饰因子,其通过调控组蛋白H3第27位赖氨酸的甲基化修饰（H3K27me3）和组蛋白H2A的泛素化修饰（H2Aub）引发目标基因的染色质发生凝缩,抑制基因表达。拟南芥 PcG 蛋白复合体组分 LIKE HETEROCHROMATIN PROTEIN1（LHP1）、EARLY BOLTINGINSHORTDAYS（EBS）、SHORTLIFE（SHL）能够识别 H3K27me3,它们与另一 PcG蛋白复合体组分EMBROYNIC FLOWER（EMF1）相互作用,形成H3K27me3的“识别-效应器”复合体,抑制基因表达。在真核生物基因转录过程中,合成一小段前体 mRNA（pre-mRNA）后,RNA 聚合酶 Ⅱ（RNA polymerase Ⅱ,Pol Ⅱ）会在转录起始位点（Transcription Start Sites,TSS）附近停顿,以实现mRNA 5’端帽子的共转录修饰,这一过程是基因表达的重要限速步骤。在动物中,Pol Ⅱ的停顿由负延伸因子（Negetive elongation factor,NELF）介导,而在植物中这一机制尚未研究清楚。我们首先发现H3K27me3的识别蛋白LHP1可与RNA在体外结合。进一步的,通过RNA免疫共沉淀结合深度测序（RIP-Seq）的方法,我们发现LHP1与RNA的结合具有序列特异性,并富集在pre-mRNA的30-50nt区段,这一位置与转录限速步骤Pol Ⅱ停顿的位置以及H3K27me3富集位置相重叠。进而,我们发现一个含有RNA recognition motif 的 RNA 结合蛋白 RBPX（RNABinding Protein X,RBPX）与 H3K27me3 的效应器蛋白EMF1存在相互作用。遗传学分析表明,RBPX与PcG蛋白复合体功能拮抗,二者相互作用,控制细胞分裂分化,调控细胞属性。H3K27me3的另外两个识别蛋白EBS和SHL不含有RNA结合结构域,我们通过免疫沉淀结合蛋白质质谱分析（IP-MS）的方法发现 EBS 通过一个 RNA 结合蛋白 RBPY（RNA Binding Protein Y,RBPY）识别并结合 RNA。我们推测,PcG蛋白复合体通过竞争性的结合pre-mRNA抑制Pol Ⅱ活性,而RBPX通过结合pre-mRNA与PcG蛋白复合体相拮抗,释放Pol Ⅱ,促进转录延伸。因此,PcG蛋白复合体很可能在拟南芥中充当NELF的作用,从而揭示其未知的表观遗传作用机制。