真核翻译起始因子激酶eIF2α是细胞遇到紧急状态期间调整蛋白质合成的一种重要激酶。四种eIF2α激酶之一的HRI激酶广泛存在于生命体各组织中。当heme的铁缺乏时，HRI激酶发生反应，从而调节球蛋白的合成。Heme的轴向配体是触发HRI激酶功能的关键。因此确定HRI激酶中heme的轴向配体以及结合位置对HRI激酶的活化机理和调控机制的研究具有重要意义。　　 早期实验研究中，Kyoko Hirai等人对离体野生型和Cys残基突变的KI区域蛋白质进行可见吸收光谱、共振拉曼光谱和EPR谱的检测。基于对光谱数据的分析，实验得到的结论是：至少是在孤立的KI区域上，HRI激酶中与铁结合的Cys385是heme的轴向配体。然而，实验无法确定HRI激酶中是否存在其他氨基酸残基结合为heme的轴向配体的可能。　　 本文运用Gaussian03量子化学程序包，用密度泛函(DFT)方法在B3LYP/6-31G*的基组水平上对HRI激酶中可能存在的9种heme的配合物进行结构的优化，在优化好的基础上进行吸收光谱和拉曼光谱的计算。通过计算所得吸收光谱、拉曼光谱与文献实验光谱的特征值进行对比，初步确定了HRI激酶中血红素的轴向配体及其相应的heme配合物的结构。计算光谱的结果支持了五配位低自旋的Fe(Ⅱ)heme-Cys、Fe(Ⅱ)heme-His、Fe(Ⅱ)heme-NO配合物以及六配位低自旋的His-Fe(Ⅱ)heme-CO、Cys-Fe(Ⅱ)-His和His-Fe(Ⅱ)-NO配合物的存在。同时，在计算结果的基础上，分析了HRI激酶中heme配合物的几何结构特点。作出部分前沿分子轨道图，对HRI激酶中heme的配合物的特征吸收光谱进行了理论解释，确认了特征吸收光谱的电子跃迁方式。基于文献对HRI激酶的激活机理的猜测，试图通过对结构的解析，判断出对HRI激酶的激活最有效的残基。从而最终能对HRI抑制蛋白质合成的保护机制的进一步研究带来理论指导作用。