【摘 要】
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HARBI1蛋白属于DDE＿Tnp＿4家族蛋白,完全由约四亿五千万年前脊椎动物的共同祖先（硬骨鱼纲）中活跃的Harbinger转座酶衍化而来,HARBI1基因是迄今唯一与已知的Harbinger转座元件同源的脊椎动物基因。与HARBI1同源性最高的蛋白质由一个自主的Harbinger3＿DR转座子编码的,Harbinger3＿DR衍生的非自主转座子对一个17bp的回文目标位点有着显著的偏好,这在其
【基金项目】
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内蒙古自治区科技计划项目（2019GG007）； 内蒙古自然科学基金重大项目（2019ZD05）；
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HARBI1蛋白属于DDE＿Tnp＿4家族蛋白,完全由约四亿五千万年前脊椎动物的共同祖先（硬骨鱼纲）中活跃的Harbinger转座酶衍化而来,HARBI1基因是迄今唯一与已知的Harbinger转座元件同源的脊椎动物基因。与HARBI1同源性最高的蛋白质由一个自主的Harbinger3＿DR转座子编码的,Harbinger3＿DR衍生的非自主转座子对一个17bp的回文目标位点有着显著的偏好,这在其他DNA转座子中从未见过,因此预测HARBI1是一个位点特异性的核酸内切酶。本研究是在实验室对拟南芥AtHARBI1-2基因功能分析基础上的深入研究,利用大肠杆菌原核表达系统将AtHARBI1-2蛋白表达纯化后,采用体外活性研究验证AtHARBI1-2蛋白的核酸内切酶活性,以及确定其发挥核酸内切酶活性的最适生化条件,主要结果如下:（1）从拟南芥中克隆得到DDE＿Tnp＿4家族基因AtHARBI1-2,预测结果表明AtHARBI1-2蛋白没有跨膜结构域,其主要定位于细胞质。（2）利用原核表达系统构建了pET30-his-AtHARBI1-2大肠杆菌表达载体并转化到E.coli BL21（DE3）,经SDS-PAGE凝胶检测蛋白大小约为65KDa,蛋白浓度为0.33mg/m L。（3）AtHARBI1-2蛋白具有核酸酶活性,最适切割温度为30℃;可切割拟南芥g DNA和环状质粒p ET30-his,对底物的选择无特异性。（4）EDTA可以影响AtHARBI1-2核酸酶活性,推测金属离子是AtHARBI1-2蛋白发挥核酸酶活性必需的。AtHARBI1-2蛋白的核酸酶活性依赖于二价金属离子Mg2+;150m M的NaCl抑制AtHARBI1-2蛋白核酸酶的活性。（5）AtHARBI1-2蛋白核酸酶的最适反应条件为:温度30℃、Mg2+浓度10mmol/L,当EDTA浓度大于8.0 mmol/L、NaCl浓度大于100mmol/L时AtHARBI1-2蛋白的酶活性受到抑制。
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