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一般的蛋白质对接程序能够提供大量的待选构象，但其中仅含有少量的正确构象。现在对接的主要工作在于如何从这些大量构象中挑出正确构象。我们先前的研究工作证明蛋白质界面比非界面表面具有更高的能量。在这里，我们使用由Chen等人提出的一个用于检验、设计对接程序的蛋白质复合物标准库中的非抗原一抗体复合物，将侧链能量运用到对接中，并比较了侧链能量和残基配对倾向性、残基组成倾向性、残基保守性在对接中的表现。单独使用这四项的正确构象的平均百排分位排序分别为：38．6±19．6、26．3±20．8、22．