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运用生物信息学方法对卷枝毛霉、稻根霉菌、高山被孢霉和米曲霉等丝状真菌的Delta-12脱饱和酶的氨基酸组成、理化性质、氨基酸保守位点、进化关系、信号肽、跨膜结构。亲水性／疏水性和二级结构等进行比较分析．结果表明：丝状真菌Detal-12脱饱和酶是一种亲水的稳定的膜结合蛋白，不具有信号肽，具有明显的疏水跨膜区域，有3个保守的His—box功能区域，二级结构主要由螺旋和不规则卷曲构成，其中螺旋占50％以上．