【摘 要】
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在大肠杆菌中表达和纯化恶性疟原虫随机重组多表位蛋白疫苗M.RCAg-1,将目的蛋白纯度最高化,回收率最大化。从工程菌BL21（DE3）-M.RCAg-1/pDS-eX提取重组质粒进行测序验证,用IPTG
【机 构】
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中国医学科学院基础医学研究所北京协和医学院基础学院
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在大肠杆菌中表达和纯化恶性疟原虫随机重组多表位蛋白疫苗M.RCAg-1,将目的蛋白纯度最高化,回收率最大化。从工程菌BL21（DE3）-M.RCAg-1/pDS-eX提取重组质粒进行测序验证,用IPTG诱导表达,分别采用Ni亲和纯化,阴离子交换层析和凝胶过滤层析等不同组合方式的5种纯化方案进行纯化,根据最终纯度和回收率选择最佳纯化方案。Ni-NTA Agarose特异性好,一步纯化后M.RCAg-1纯度可达79.98%,后续的两步阴离子交换和分子筛纯化能显著提高M.RCAg-1的纯度,最终纯度可超过99%
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