【摘 要】
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目的探讨高表达热休克蛋白70(HSP70)对骨骼肌细胞(C2C12)葡萄糖代谢的影响。方法将C2C12细胞分为HSP70转染组与正常对照组。转染组细胞通过构建重组p TRE2hyg-HSP70质粒,稳定
【机 构】
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南京中医药大学第二临床医学院康复医学系
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目的探讨高表达热休克蛋白70(HSP70)对骨骼肌细胞(C2C12)葡萄糖代谢的影响。方法将C2C12细胞分为HSP70转染组与正常对照组。转染组细胞通过构建重组p TRE2hyg-HSP70质粒,稳定转染C2C12骨骼肌细胞系,使其高表达HSP70。待转染组及对照组细胞分化后3和7 d,用葡萄糖氧化酶法检测葡萄糖的消耗,用3H-2-脱氧葡萄糖测定葡萄糖摄取能力,用生化仪检测乳酸的产生,用比色法测定磷酸果糖激酶(PFK),乳酸脱氢酶(LDH),己糖激酶(HK),丙酮酸激酶(PK)等葡萄糖酵解关键酶的活性及细胞内ATP水平,用Western blot检测细胞膜葡萄糖转运体4(Glut4)的表达。结果与对照组相比,在细胞分化后3和7 d,过表达HSP70的C2C12细胞葡萄糖的消耗和乳酸的产生(P<0.01),以及葡萄糖的摄取量都明显升高(P<0.05);细胞磷酸果糖激酶(PFK),乳酸脱氢酶(LDH),己糖激酶(HK),丙酮酸激酶(PK)的活性及ATP的水平明显升高(P<0.01);细胞膜Glut4的表达也明显升高(P<0.05)。结论 HSP70通过提高骨骼肌C2C12细胞膜Glut4的表达增加细胞对葡萄糖的摄取,并通过提高糖酵解关键酶的活性促进细胞的葡萄糖酵解。
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