大豆蛋白具有19种以上的氨基酸,并且含有全部人体必需氨基酸,是较优质的蛋白质。以新鲜大豆为原料,经过浸提、离心分离等方法得到的大豆分离蛋白,其蛋白含量大幅度提升。在现代食品行业中,蛋白质的冷冻和解冻直接影响了速冻食品储存运输条件,蛋白质的功能性质由自身组成结构和制备条件决定,也受到外界因素的左右。儿茶素(EGCG)属于黄烷衍生物,是一种多酚类活性物质,主要从茶叶中提取。可以沉淀蛋白质和重金属,对人体健康也有非常重要的功能特性。因此,将儿茶素与大豆蛋白结合进行冷冻解冻处理,并研究其变化,对食品工业的发展有重要意义,本论文主要研究儿茶素对大豆蛋白冷冻解冻结构及功能性质的调控机制。在试验中以大豆分离蛋白和儿茶素为主要原料,分别进行0次、1次、3次、5次冷冻解冻循环,研究在此条件下,儿茶素对大豆蛋白结构及功能性质的调控机制。通过荧光猝灭机制分析、表面疏水性测定、圆二色谱、粒径测定、电位测定、巯基含量测定等试验方法对大豆蛋白的三级结构、二级结构、微观结构变化进行分析。通过实验得出结论,儿茶素与大豆蛋白之间为静态猝灭,且二者相互作用发生紧密结合,形成了结合位点在1附近的复合物。通过疏水相互作用试验发现,儿茶素改变了大豆蛋白的三级结构,使大豆蛋白的疏水相互作用增加。通过圆二色谱对儿茶素和大豆蛋白的相互作用进行研究,结果表明:儿茶素使蛋白质二级结构中的α-螺旋含量升高,β-折叠含量降低,改变了蛋白质的二级结构。巯基含量测定中,大豆蛋白溶液中自由巯基含量下降,儿茶素改变了大豆蛋白的微观结构。儿茶素的加入可以使大豆蛋白溶液的电位绝对值均增加,体积平均直径减小,从而增强了体系的稳定性。大豆蛋白溶液的功能性质主要研究了溶解性、起泡性及起泡稳定性、乳化活性及乳化稳定性、分层系数、抗氧化性。大豆蛋白的溶解性在加入儿茶素后有所下降。起泡性和起泡稳定性增强,乳化性和乳化稳定性增强,乳分层系数降低,抗氧化性提升。以上实验结果说明了EGCG加入后与大豆蛋白相互作用,使蛋白质结构展开,疏水性增强,与EGCG结合更紧密,同时EGCG也为大豆蛋白提供了适量的活化羟基,形成的复合物有效的改善了大豆蛋白在冷冻解冻条件下的功能性质。在充分考虑了大豆蛋白的各方面特性,从大豆蛋白的各级结构入手,进而分析各功能特性,最后得出结论,EGCG的加入能改变冷冻解冻条件下大豆蛋白的结构,提升大豆蛋白的功能性质,对大豆蛋白冷冻解冻结构及功能性质有积极的调控作用。