猪瘟病毒保护性抗原E2蛋白单抗的制备及其抗原表位的初步分析

来源 :中国兽医学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:XIAO13075674309
下载到本地 , 更方便阅读
声明 : 本文档内容版权归属内容提供方 , 如果您对本文有版权争议 , 可与客服联系进行内容授权或下架
论文部分内容阅读
应用大肠杆菌表达的猪瘟病毒主要保护性E2抗原决定簇蛋白和全长E2基因构建的DNA疫苗免疫BALB/c小鼠.取免疫小鼠脾细胞与SP2/0骨髓瘤细胞进行融合,经克隆和间接ELSA筛选,获得了A11、B2、E3、H6、D5、D86株稳定分泌抗猪瘟病毒E2蛋白单克隆抗体(McAb)的杂交瘤细胞株.它们的腹水效价在1:800~1:210 000之间.抗体类型鉴定结果表明,A11、E3、H6、D5和D8为IgM类型,B2为IgG类型.随后用蛋白A凝胶层析法和PEG沉淀法分别纯化了IgG和IgM单抗.对纯化单抗进行的抗
其他文献
采用未经过吸收和经过吸收的抗血清,通过凝集试验和沉淀试验对1999年从河北某鸭场分离到的1株鸭疫里默氏菌(编号为C515)进行了研究.玻片凝集试验可将C515鉴定为19型,试管凝集
利用Bac-to-Bac杆状病毒表达系统构建了2株重组杆状病毒rAcJS9503S1和rAcSD9701S1,分别表达了2株致病性不同的传染性支气管炎病毒的S1基因.用感染重组杆状病毒的昆虫细胞裂解
用表达非融合蛋白的原核表达载体pBV220,通过PCR技术的引物设计对PRRS病毒BJ-4株核衣壳蛋白(N)基因起始密码子上游进行了改造和修饰,在其上游加入了EcoR I酶切位点,将PRRS病
根据Bergeron等报道的猪细小病毒基因组序列设计引物,在下游引物中引入Bgl Ⅱ酶切位点以便于构建表达栽体.利用PCR技术扩增得到NS1全基因,将其克隆到pMD18-T载体中进行序列测
以基因重组技术构建工程菌株表达肠出血性大肠杆菌(EHEC)0157:H7主要保护性抗原紧密素和志贺毒素的融合蛋白。融合蛋白采用凝胶分离电洗脱法回收纯化,用纯化的蛋白抗原免疫BALB/c
在C57BL/6小鼠的左后肢肌肉注射脂质体包襄的含新城疫病毒HN基因和鸡贫血病病毒VP3基因的重组质粒.2周后,在左后肢相同部位皮下接种B16黑色素瘤细胞2×105个,致瘤2、10 d
表达P36基因的重组菌BL21(6P-1-P36)经诱导表达,超声波裂解后高速离心,分别收集上清和沉淀。可溶性表达产物亲和层析纯化后用于单抗筛选;同时.用GST—P36包涵体抗原腹腔注射免疫BAL
试验采用荷斯坦公牛精液,比较了添加抗生素、TALP稀释以及TALP稀释染色3种处理方法对常温下保存精子活力的影响。研究结果表明,新鲜精液加抗生素处理后直接保存的效果优于另外2
本研究对1株鹅源H5N1亚型禽流感病毒血凝素(HA)基因进行了扩增、克隆及序列测定。结果表明:所扩增的片段长1707bp,包含完整的开放阅读框架,编码568个氨基酸。该毒株裂解位点的氨基